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Page de résumé pour FUSAGxetd-03262008-102745

Auteur : Crowet, Jean-Marc
E-mail de l'auteur : crowet.jm@fsagx.ac.be
URN : FUSAGxetd-03262008-102745
Langue : Français/French
Titre : Détection et caractérisation de peptides obliques au sein de protéines amyloïdogéniques
Intitulé du diplôme : Doctorat en Sciences agronomiques et ingénierie biologique
Jury :
Nom : Titre :
Deleu, Magali Membre du jury/Committee Member
Deroanne, Claude Membre du jury/Committee Member
Dufresne, FNRS-UCL Membre du jury/Committee Member
Mme Nguyen-Disteche, ULg Membre du jury/Committee Member
Paquot, Michel Membre du jury/Committee Member
Portetelle, Daniel Membre du jury/Committee Member
Théwis, André Président du jury/Committee Chair
Brasseur, Robert Promoteur/Director
Lins, Laurence Promoteur/Director
Mots-clés :
  • amyloïde
  • alpha-synucléine
  • peptides obliques
Date de défense : 2008-03-31
Type d'accès : Public/Internet
Résumé :

L’étude des protéines amyloïdogéniques représente un intérêt fondamental car ces protéines subissent une transconformation et une agrégation qui sont étroitement liées à l’apparition de maladies incurables telles que la maladie d’Alzheimer, de Parkinson ou de Creutzfeldt-Jakob. Ces phénomènes ne sont pas encore complètement expliqués tant au niveau énergétique que structural.

Les peptides obliques sont de courts fragments protéiques de 11 à 19 acides aminés qui sont capables de s’insérer obliquement dans les membranes biologiques et de les déstabiliser. Récemment, des peptides obliques ont été mis en évidence dans deux protéines amyloïdogéniques responsables de maladies neurodégénératives. Il s’agit du peptide b amyloïde, qui cause la maladie d’Alzheimer, et de la protéine PrP, agent de la maladie de Creutzfeldt-Jakob.

Au sein des protéines amyloïdogéniques, les peptides obliques pourraient être impliqués dans l’effet neurotoxique de ces protéines. En affectant directement la membrane cellulaire grâce à leurs propriétés déstabilisatrices, ils conduiraient à la mort cellulaire. D’autre part, les peptides obliques pourraient aussi être impliqués dans le processus de transconformation de ces protéines.

Le but de ce travail est de mettre en évidence des fragments obliques parmi d’autres protéines amyloïdogéniques décrites dans la littérature, par des méthodes de modélisation moléculaire puis d’étudier expérimentalement les propriétés de plusieurs de ces peptides vis-à-vis des liposomes, ainsi que leur structure et leur toxicité. Ce travail a également permis de poser les bases d’une méthode de détection automatique des peptides obliques. A l’issue de cette étude, 22 peptides obliques, appartenant à 18 protéines amyloïdogéniques différentes, ont pu être mis en évidence parmi un ensemble de 53 protéines étudiées, et 7 peptides obliques ont été étudiés expérimentalement. Les résultats renforcent l’hypothèse d’une implication de certains peptides obliques dans les phénomènes de transconformation et/ou de toxicité associés aux protéines amyloïdogéniques.

Autre version :
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[Public/Internet] These_de_doctorat_bictel.pdf 3.09 Mb 00:07:22 00:00:16

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